Proteína

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Conceptos de Proteínas

Para ello:

• Véase la definición de Proteína vegetal en el diccionario.
• Véase la definición de Proteína de la leche en el diccionario.
• Véase la definición de Proteína sintética en el diccionario.
• Véase la definición de Proteína animal en el diccionario.

Proteína

La proteína es un compuesto polimérico formado por varias unidades monoméricas llamadas aminoácidos unidas por enlaces peptídicos. Las proteínas son fundamentales en los procesos de la vida. Son componentes fundamentales de todos los sistemas biológicos y desempeñan una gran variedad de papeles estructurales y funcionales. Por ejemplo, las proteínas son constituyentes primarios de numerosas estructuras del cuerpo, como el pelo, los tendones, los músculos, la piel y los cartílagos. Varias hormonas (por ejemplo, la insulina y la hormona del crecimiento) son proteínas. Las sustancias responsables del transporte de oxígeno y electrones (hemoglobina y citocromos, respectivamente) son proteínas conjugadas que contienen una metaloporfirina (una combinación de una porfirina y un metal) como grupo prostético. Los cromosomas son nucleoproteínas muy complejas, es decir, proteínas conjugadas con ácidos nucleicos. Los virus también son nucleoproteínas por naturaleza. Véase también: Biopolímero; Cromosoma; Citocromo; Hemoglobina; Hormona; Virus

Además, las enzimas proteicas son los catalizadores de casi todas las transformaciones bioquímicas. La pepsina y el cuajo son ejemplos de enzimas digestivas que participan en la descomposición de los alimentos. Las polimerasas del ácido desoxirribonucleico (ADN) son enzimas que duplican el ADN para la división celular, otras enzimas son necesarias para reparar el ADN dañado, y la expresión de los genes la llevan a cabo las polimerasas del ácido ribonucleico (ARN). Las reacciones químicas utilizadas en las vías metabólicas de los hidratos de carbono (ciclo del ácido cítrico o ciclo de Krebs), los lípidos, los aminoácidos y la producción de energía (fosforilación oxidativa) son catalizadas por enzimas proteicas. Todos los seres vivos contienen proteínas porque sirven como herramientas y máquinas moleculares de la vida. Véase también: Ácido desoxirribonucleico (ADN); Ácido ribonucleico (ARN); Enzima; Metabolismo; Bioquímica; Proteína quinasa

Aminoácidos

Estructuralmente, los aminoácidos que componen las proteínas se unen en una cadena mediante enlaces peptídicos (amidas) entre los grupos α-carboxilo y los grupos α-amino de los aminoácidos adyacentes. El primer aminoácido de una proteína suele contener un grupo α-amino libre, como se muestra a continuación (R, R′ y R′′ son cadenas laterales únicas). Las proteínas suelen contener entre 50 y 1000 aminoácidos por cadena. Las cadenas pequeñas de hasta 50 aminoácidos suelen denominarse péptidos o polipéptidos. Véase también: Aminoácido; Péptido

De los más de 200 aminoácidos que se han descubierto en estado libre o en pequeños péptidos, sólo 20 aminoácidos, o derivados de estos 20, están presentes en las proteínas de los mamíferos. Son la alanina, la arginina, la asparagina, el ácido aspártico, la cisteína, el ácido glutámico, la glutamina, la glicina, la histidina, la isoleucina, la leucina, la lisina, la metionina, la fenilalanina, la prolina, la serina, la treonina, el triptófano, la tirosina y la valina.Entre las Líneas En general, los aminoácidos pueden agruparse según sus similitudes de tamaño, forma, carga, aromaticidad y polaridad. Cada uno de ellos tiene una cadena lateral única (representada por R, R′ y R″ en la estructura del péptido mostrada anteriormente) que define las propiedades químicas del aminoácido. A excepción de la glicina, los aminoácidos tienen una asimetría inherente denominada quiralidad.Entre las Líneas En todas las proteínas naturales, tienen la configuración l. Los aminoácidos con la configuración espejo son los d-aminoácidos. Tanto los d-aminoácidos como los l-aminoácidos se encuentran en estado libre y en pequeños péptidos. Además, los derivados más comunes de estos 20 aminoácidos son la cistina, la hidroxiprolina y la hidroxilisina. La cistina es el resultado de la oxidación de dos cisteínas para formar un puente disulfuro. La hidroxiprolina y la hidroxilisina se forman por la hidroxilación enzimática de la prolina y la lisina, respectivamente.

Biosíntesis

La disposición lineal de los aminoácidos en una proteína se denomina secuencia (estructura primaria). La secuencia es muy específica y característica de cada proteína en particular. Está determinada por la secuencia de ADN del gen de cada proteína que se expresa en forma de ARN mensajero (ARNm). La elucidación del mecanismo por el que las proteínas se construyen a partir de aminoácidos libres ha sido uno de los problemas clave de la biología molecular. Véase también: Gen; Biología molecular

Aunque unas pocas proteínas (por ejemplo, el colágeno) son estables de forma indefinida en la edad adulta, la mayoría de las proteínas corporales están en un proceso continuo de recambio, que implica degradación y síntesis. Por ejemplo, la vida media de las proteínas séricas en los seres humanos es de unos 10 días. Cada aminoácido es activado por el trifosfato de adenosina (ATP) por una enzima específica llamada aminoacil-ARNt sintetasa. Las enzimas sintetasas establecen la relación entre nucleótidos específicos y aminoácidos, formando la base del código genético. El aminoácido activado se une covalentemente a un ARN de transferencia (ARNt) que contiene un triplete de nucleótidos (anticodón) en un extremo. Cada triplete de nucleótidos es único para un aminoácido. La síntesis de proteínas, la unión de aminoácidos para formar polipéptidos, tiene lugar en el ribosoma, que es un gran complejo ribonucleoproteico que traduce el ARNm en proteínas.Entre las Líneas En el ribosoma, el aminoacil-ARNt se une específicamente a un segmento del ARNm mediante la unión entre el anticodón del ARNt y un codón complementario de tres nucleótidos en el ARNm. Dos complejos de aminoacil-ARNt activados se unen a codones de ARNm adyacentes y luego reaccionan juntos para formar un enlace peptídico. El proceso continúa hasta que se completa la síntesis de toda la proteína. Véase también: Código genético; Nucleótido; Degradación de proteínas; Ribosoma

Las proteínas de función similar de diferentes especies tienen un origen genético común y, por tanto, tienen secuencias relacionadas. Cuando existen diferencias en la secuencia, los cambios suelen ser conservadores, como la sustitución de un pequeño aminoácido hidrofóbico por otro diferente. El grado de similitud entre una proteína en dos especies animales diferentes se ha utilizado a menudo para evaluar la distancia genética relativa de las dos especies. Los cambios no conservativos pueden alterar la capacidad de funcionamiento de una proteína, como lo demuestra la diferencia de un solo aminoácido entre la β-globina humana normal y la falciforme. La β-globina falciforme contiene valina en una posición normalmente ocupada por el ácido glutámico. Este único cambio de aminoácido altera la estructura general de la hemoglobina, lo que a su vez altera la forma del glóbulo rojo. Cuando una persona hereda el gen de la β-globina falciforme de ambos padres, se produce la enfermedad conocida como anemia falciforme. Véase también: Evolución de las proteínas; Anemia falciforme

Estructura

Las proteínas no son polímeros alargados, sino que cada proteína adopta una estructura específica extendida o compacta y organizada denominada estructura nativa. Todavía no se entiende del todo cómo se “pliegan” las proteínas en sus estructuras, ni es posible predecir con exactitud la estructura completa a partir de su secuencia de aminoácidos.Entre las Líneas En general, tras la síntesis en el ribosoma, una cadena polipeptídica se pliega a su estructura nativa. Para evitar el mal plegamiento de ciertas proteínas, las proteínas chaperonas intervienen para facilitar el plegamiento correcto. Las proteínas que se pliegan mal o que han perdido su estructura nativa suponen un gran problema en las células. Algunas enfermedades, como la fibrosis quística y la enfermedad de Alzheimer, se caracterizan por el mal plegamiento de las proteínas.Entre las Líneas En la fibrosis quística, una mutación en la proteína del canal de iones de cloruro impide las etapas finales del plegado de la proteína y provoca deficiencias en el transporte de iones a través de las membranas celulares.Entre las Líneas En la enfermedad de Alzheimer, una proteína conocida como proteína precursora del amiloide adopta una forma mal plegada que hace que la proteína se agrupe, formando finalmente placas en el cerebro. Véase también: Enfermedad de Alzheimer; Fibrosis quística; Chaperona molecular; Plegamiento de proteínas

Basado en la experiencia de varios autores, mis opiniones, perspectivas y recomendaciones se expresarán a continuación (o en otros lugares de esta plataforma, respecto a las características en 2026 o antes, y el futuro de esta cuestión):

El esqueleto polipeptídico de una proteína puede plegarse de varias maneras mediante enlaces de hidrógeno entre el oxígeno carbonilo y el nitrógeno amida. Los elementos estructurales creados por las interacciones de enlaces de hidrógeno de la columna vertebral del polipéptido se denominan estructuras secundarias e incluyen α-hélices, β-hojas (hojas plegadas) y giros.Entre las Líneas En las hélices, la espina dorsal se enrolla de forma regular, lo que hace que los enlaces peptídicos separados por varios aminoácidos se aproximen espacialmente. La estabilidad de una hélice se atribuye a los enlaces de hidrógeno entre estos enlaces peptídicos. Además de las α-hélices, los polipéptidos forman estructuras de lámina β que están formadas por dos o más segmentos paralelos o antiparalelos entre sí y que se conectan a través de enlaces de hidrógeno en la columna vertebral. Véase también: Enlace de hidrógeno

El tercer nivel de plegado de una proteína (estructura terciaria) se produce a través de las interacciones entre las distintas partes de la molécula.Entre las Líneas En este nivel de estructura, varios elementos de la estructura secundaria se unen e interactúan a través de muchos tipos de asociaciones. Los enlaces de hidrógeno entre diferentes aminoácidos y enlaces peptídicos, las interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales no polares de los aminoácidos y los puentes salinos contribuyen a la estructura terciaria específica de una proteína determinada. Además, los puentes de disulfuro que se forman entre dos cisteínas en diferentes ubicaciones lineales de la molécula pueden estabilizar partes de una estructura tridimensional introduciendo un enlace covalente como enlace cruzado. El resultado es una arquitectura única predeterminada por la secuencia particular de aminoácidos de la proteína.

Por último, algunas proteínas contienen más de una cadena polipeptídica por molécula. Esta característica se denomina estructura cuaternaria. Suele haber un alto grado de interacción entre cada subunidad, por ejemplo, entre las cadenas α- y β-globina de la hemoglobina. La estructura tetramérica de la hemoglobina ejemplifica cómo cuatro cadenas polipeptídicas individuales (dos cadenas α y dos cadenas β) funcionan de forma cooperativa. La unión del oxígeno a una subunidad provoca un cambio conformacional en la proteína que facilita la unión del oxígeno a las otras subunidades. Así, la unión cooperativa del oxígeno a la hemoglobina se coordina para facilitar la unión del oxígeno en los pulmones y su liberación en los tejidos donde la presión del oxígeno es ligeramente inferior.

Datos verificados por: Thompson
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Recursos

Notas y Referencias

Véase También

Biología, Biomedicina, Bioquímica, Biología molecular, Ciencias de la salud, Nutrición

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